底物长度调控 atropopeptide 复杂性并触发切除驱动的骨架跃迁生成二酮哌嗪生物碱

研究发现 atropopeptide 生物合成中，决定细胞色素 P450 交联模式的是核心肽长度而非序列，长度差异导致从单环到多环结构的复杂性分化。成熟 atropopeptide 中一个内部氨基酸被异常蛋白酶切除后，肽自发转化为含吡咯并吲哚啉的二酮哌嗪（DKP），实现非酶促骨架跃迁。atropopeptide 与相应 DKP 均具抗病毒活性，其结构多样性可通过前体工程进一步扩展。